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Buon sangue non mente! Il sangue spiegato da Mukkola On web

Quinta lezione: emoglobina

Un bastimento carico di...ossigeno

Cosa è l'emoglobina, perchè è indispensabile

Comodi i pullman! ti portano quasi dove vuoi! Bene, lo stesso capita nel nostro corpo: quando l'ossigeno deve "far visita" a tutto il nostro corpo non va mica a piedi! ma "prende" un bus particolare: l'emoglobina, che trasporta così, l'indispensabile ossigeno a tutti gli organi. In questo capitolo vediamo, dunque, come fà

Cosa è l'emoglobina

L'emoglobina, come detto già nella LEZIONE NUMERO 5 è una grande proteina complessa. E' formata da quattro catene di proteine di forma globulare. Queste quattro catene stringono in un "abbraccio" il gruppo eme,
una molecola delle porfirine. L'eme costituisce la parte non proteica della proteina, parte detta prosteica, è grazie a questa molecola, che contiene un atomo di Ferro (Fe) che l'Ossigeno (O₂) può essere "legato" alla proteina e, una volta "imprigionato" dentro l'emoglobina, che a sua volta è contenuta nei globuli rossi, viene rilasciato ai nostri organi. (Ogni globulo rosso contiene circa 350 milioni di molecole di emoglobina!)

Facciamo il catenaccio! Le diverse forme di globine

Nell’adulto la maggior parte dell’ emoglobina [Hb] ha due catene Alfa [α] e due catene Beta [β]; una piccola percentuale di Hb adulta (2,5%) è formata da due catene Alfa [α]e due Delta [δ] emoglobina indicata perciò come HbA₂

Nel feto l'emoglobina ha due catene Alfa [α] e due catene Gamma[γ]. L'emoglobina fetale [HbF] sottrae Ossigeno al sangue materno placentare. In pratica l'emoglobina del feto è capace di "ciucciare" quanto più ossigeno è possibile dall'emoglobina della madre. Nel neonato l’HbF è sostituita dalla forma adulta presente negli eritrociti neosintetizzati.

Tocchiamo ferro! Il meraviglioso gioco di squadra tra le porfirine e le catene globiniche

Come detto l'Hb è formata da quattro catene di proteine (globine), per ognuna di essa ci sono, quindi, quattro gruppi eme, i gruppi eme a loro volta sono formati da anelli di porfirina.
la porfirina, composto chimico formato da atomi di natura diversa, è "l'asso nella manica": la porfirina si lega, infatti, al Ferro, a sua volta, grazie al Ferro, l'Ossigeno può legarsi alle catene di proteine (globine) che, insieme ai quattro gruppi eme, formano appunto l'emoglobina, è così, dunque, che l'Ossigeno può essere ceduto dall'emoglobina alle cellule del nostro corpo. E' un fantastico gioco di squadra di Madre Natura, altro che Puponi e Pirloni vari!

Roba tecnica: Per essere più precisi, vediamo come avviene chimicamente questa meraviglia:
I quattro gruppi eme del tetramero di Hb sono identici e sono costituiti da un anello porfirinico con al centro un atomo di Fe²⁺ che stabilisce due legami di valenza con gli atomi di N di due gruppi pirrolici e quattro legami di coordinazione: due con gli atomi di N degli altri due gruppi pirrolici e gli altri due, più deboli, con la globina; uno di essi è disponibile per legarsi all’O₂

Le sorellastre cattive! Metaemoglobina e Carbossiemoglobina

Metaemoglobina: è una molecola di emoglobina in cui il Ferro viene ossidato (passa da Fe²⁺ a Fe³⁺). L'ossidazione causa l'impossibilità di legare l'Ossigeno, può essere dovuta a farmaci o all'ingestione di semi di fava.
Roba tecnica: Metaemoglobina HbOH: Hb (Fe³⁺) legata con un gruppo OH; il Fe diventato trivalente, per azione di forti ossidanti, si lega ad un gruppo OH. La metaemoglobina non può legarsi all’O₂ ed impedisce la respirazione.

Carbossiemoglobina HbCO: è una molecola di emoglobina che si lega 200 volte di più con il Monossido di carbonio (CO) che con l'Ossigeno (O₂). Il Monossido di carbonio è molto tossico, perché si lega stabilmente all'emoglobina (Hb) rendendola inutilizzabile per il trasporto di Ossigeno (O₂)
Roba tecnica: Hb (Fe²⁺) ha affinità per CO 200 volte maggiore che per O₂.

Mukkola on web Pina Vitelli
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