Lez. n. 5: Le Proteine
Le proteine sono un gruppo di macromolecole che svolgono numerose funzioni biologiche:
strutturali, di trasporto, catalisi, difesa, regolazione e movimento.
Le proteine sono formate da 20 aminoacidi, sono polimeri di aminoacidi.
Gli aminoacidi sono molecole costituite da un atomo di Carbonio centrale legato ad un atomo di Idrogeno,
ad un gruppo amminico NH2, ad un gruppo carbossilico COOH e ad una catena laterale detta gruppo R che varia
nei 20 aminoacidi.
Le catene laterali possono essere idrofobe, polari ma elettricamente neutre, polari cariche positivamente o
negativamente, esse determinano la struttura e la funzione delle proteine.
La specie umana non può sintetizzare 9 dei 20 aminoacidi proteici, che quindi devono essere introdotti con la dieta
e perciò sono detti essenziali.
Gli aminoacidi essenziali sono: istidina, leucina, isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano
e valina.
Gli aminoacidi si legano tra loro con legame covalente, che si forma tra il gruppo amminico di un aminoacido ed il gruppo
carbossilico dell’aminoacido successivo con l’eliminazione di una molecola di H2O, legame detto peptidico; più aminoacidi
fino a 10 formano un oligopeptide, molti aminoacidi fino a 100 un polipeptide, le proteine sono formate da una o più catene
polipeptidiche di più di 100 aminoacidi. Nella catena polipeptidica ad una estremità è presente il gruppo amminico: gruppo
aminoterminale, all’altra estremità è presente il gruppo carbossilico: gruppo carbossiterminale.
Nel legame peptidico, che come detto si forma tra il gruppo NH2 di un aminoacido ed il gruppo COOH dell’aminoacido
successivo, sull’atomo di Ossigeno del gruppo C==O è presente una parziale carica negativa (δ-), mentre sull’atomo di
Idrogeno del gruppo N—H è presente una parziale carica positiva (δ+),
(vedi lez. n. 2),
la distribuzione asimmetrica delle cariche elettriche favorisce la formazione di legami a idrogeno all’interno della
proteina e tra proteine, stabilizzando la struttura e permettendo il corretto funzionamento.
Struttura delle proteine
Le proteine presentano 4 livelli diversi di struttura di complessità crescente, primaria, secondaria, terziaria e
quaternaria.
La struttura primaria è data dalla semplice successione degli aminoacidi nella catena polipeptidica, con la successione
di 3 atomi: —N—C—C— ossia l’azoto N del gruppo amminico, il carbonio C centrale ed il carbonio C del gruppo carbossilico.
Il numero di proteine possibili è enorme, perché con 20 aminoacidi è possibile formare 20 x 20 = 400 dipeptidi
differenti, 20 x 20 x 20 = 8000 tripeptidi differenti, con 100 aminoacidi si ottengono 20100 proteine differenti!
La struttura secondaria consiste nel ripiegamento della catena polipeptidica ed è di 2 tipi: α-elica e foglietto
β-ripiegato.
La struttura α-elica è una struttura a spirale destrorsa come la filettatura di una vite, con le catene laterali
che sporgono all’esterno e che possono formare legami a idrogeno, stabilizzando così la proteina.
La struttura secondaria si ritrova nelle proteine come la cheratina, costituente di capelli, unghie e pelle.
La messa in piega si ottiene “rompendo” con il calore del phon i legami a idrogeno della struttura ad α-elica,
dando la forma desiderata con spazzola o bigodini, con lo shampoo o con un acquazzone improvviso si riportano i capelli al
loro stato originario.
Per ottenere capelli ricci, resistenti ai lavaggi, la permanente, bisogna rompere i ponti disolfuro, che sono legami
covalenti, tra gli aminoacidi solforati presenti nella cheratina, per farlo è necessario un ambiente basico, fornito
dall’ammoniaca, in tal modo si rompono i ponti disolfuro, si dà ai capelli la forma desiderata con i bigodini, si
formeranno altri ponti disolfuro in altre posizioni, conferendo l’arricciatura ai capelli.
Gli aminoacidi solforati, tra i quali si formano i ponti disolfuro, sono la cisteina e la metionina; i capelli ricci
hanno una percentuale maggiore di tali aminoacidi.
Nella struttura a foglietto β-ripiegato le catene polipeptidiche sono ripiegate proprio come un foglietto
ripiegato, anche in tale struttura possono formarsi legami idrogeno tra catene adiacenti.
La struttura terziaria è data dalla disposizione spaziale di una sola catena polipeptidica, dalla forma,
in genere sferica, che essa assume nello spazio.
In alcune proteine possono formarsi legami idrogeno, in altre legami disolfuro –S—S- tra gli atomi di Zolfo S di
cisteina o di metionina, aminoacidi contenenti appunto zolfo.
Le proteine possono essere fibrose o globulari.
Le proteine fibrose hanno una struttura a fogli ripiegati o si presentano come lunghe catene attorcigliate l’una con
l’altra.
Le proteine globulari hanno forma sferica ossia la catena polipeptidica è avvolta come un gomitolo.
La struttura quaternaria è il risultato dell’organizzazione spaziale di più catene polipeptidiche. Hanno una
struttura quaternaria l’emoglobina e la mioglobina.
L’emoglobina è la proteina trasportatrice dell’ossigeno dai polmoni ai tessuti ed organi, nel muscolo l’emoglobina
cede O2 alla mioglobina, molecola più piccola che funge da riserva di O2.
L’emoglobina è costituita da 4 catene polipeptidiche uguali, che racchiudono il gruppo eme, un gruppo prostetico
(non proteico) contenente ferro e che lega l’ossigeno.
Funzioni delle proteine
Le proteine fibrose, insolubili in acqua, sono importanti componenti strutturali di cellule e tessuti, sono proteine fibrose il collageno, presente nel connettivo, e la cheratina.
Le proteine globulari, solubili in acqua, fungono da trasportatori dei lipidi, insolubili nel sangue, si legano ai lipidi e li rendono solubili nel sangue.
Le proteine possono essere anche enzimi che catalizzano le reazioni chimiche ossia accelerano le reazioni.
Le proteine solubili possono agire come messaggeri tra cellule come ormoni e neurotrasmettitori e come anticorpi a difesa dell’organismo da agenti estranei.
Le proteine si combinano con i lipidi a formare le lipoproteine, che si trovano nelle membrane cellulari, oppure trasportano molecole idrofobiche come il colesterolo, la parte lipidica si lega al colesterolo, che è insolubile nel sangue, che è una soluzione acquosa, la parte proteica rende il complesso colesterolo-lipoproteina solubile nel sangue.
Le proteine si combinano con i carboidrati a formare glicoproteine, importanti componenti delle membrane cellulari, insieme ai glicolipidi ed alle lipoproteine.
Le glicoproteine ed i glicolipidi agiscono come recettori di membrana, legando molecole esterne alla cellula, oppure sono marker cellulari, permettendo l’identificazione delle cellule e quindi il riconoscimento tra il sé (self) e gli organismi esterni.
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