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Buon sangue non mente! Il sangue spiegato da Mukkola On web

Quinta lezione: emoglobina

librobig-img jpg Un bastimento carico di...ossigeno

Cosa è l'emoglobina, perchè è indispensabile

Comodi i pullman! ti portano quasi dove vuoi! Bene, lo stesso capita nel nostro corpo: quando l'ossigeno deve "far visita" a tutto il nostro corpo non va mica a piedi! ma "prende" un bus particolare: l'emoglobina, che trasporta così, l'indispensabile ossigeno a tutti gli organi. In questo capitolo vediamo, dunque, come fà

Cosa è l'emoglobina

IMG JPG KB 29,7 rappresentazione grafica dell'emoglobina L'emoglobina, come detto già nella LEZIONE NUMERO 5 è una grande proteina complessa. E' formata da quattro catene di proteine di forma globulare. Queste quattro catene stringono in un "abbraccio" il gruppo eme,
una molecola delle porfirine. L'eme costituisce la parte non proteica della proteina, parte detta prosteica, è grazie a questa molecola, che contiene un atomo di Ferro (Fe) che l'Ossigeno (O2) può essere "legato" alla proteina e, una volta "imprigionato" dentro l'emoglobina, contenuta a sua volta nei globuli rossi, viene rilasciato ai nostri organi e tessuti. (Ogni globulo rosso contiene circa 350 milioni di molecole di emoglobina!)

Quando, dunque, il sangue và verso gli organi del nostro corpo, proprio grazie all'emoglobina è ricco di Ossigeno, nel viaggio di ritorno, invece, si è "caricato" di Anidride carbonica, che attraverso i polmoni, viene così espulsa. Nel suo viaggio di ritorno l' emoglobina, carica di Anidride carbonica, assume il nome di Carbossiemoglobina, HbCO L'emoglobina ha, in effetti, una capacità di legarsi al Monossido di Carbonio 200 volte maggiore rispetto a quella di legarsi con l'Ossigeno, è per questo, quindi, che in presenza di un certo livello di Monossido di Carbonio non riusciamo più a respirare

Facciamo il catenaccio! Le diverse forme di globine

Nell’adulto la maggior parte dell’ emoglobina [Hb] ha due catene Alfa [α] e due catene Beta [β]; una piccola percentuale di Hb adulta (2,5%) è formata da due catene Alfa [α]e due Delta [δ] emoglobina indicata perciò come HbA2

Nel feto l'emoglobina ha due catene Alfa [α] e due catene Gamma [γ]. L'emoglobina fetale [HbF] sottrae Ossigeno al sangue materno placentare. In pratica l'emoglobina del feto è capace di "ciucciare" quanto più ossigeno è possibile dall'emoglobina della madre. Nel neonato l’HbF è sostituita dalla forma adulta presente negli eritrociti neosintetizzati.

Tocchiamo ferro! Il meraviglioso gioco di squadra tra le porfirine e le catene globiniche

Come detto l'Hb è formata da quattro catene di proteine (globine), per ognuna di essa ci sono, quindi, quattro gruppi eme, i gruppi eme a loro volta sono formati da anelli di porfirina.
la porfirina, composto chimico formato da atomi di natura diversa, è "l'asso nella manica": la porfirina si lega, infatti, al Ferro, a sua volta, grazie al Ferro, l'Ossigeno può legarsi alle catene di proteine (globine) che, insieme ai quattro gruppi eme, formano appunto l'emoglobina, è così, dunque, che l'Ossigeno può essere ceduto dall'emoglobina alle cellule del nostro corpo. E' un fantastico gioco di squadra di Madre Natura, altro che Puponi e Pirloni vari!

Roba tecnica: Per essere più precisi, vediamo come avviene chimicamente questa meraviglia:
I quattro gruppi eme del tetramero di Hb sono identici e sono costituiti da un anello porfirinico con al centro un atomo di Fe2+ che stabilisce due legami di valenza con gli atomi di N di due gruppi pirrolici e quattro legami di coordinazione: due con gli atomi di N degli altri due gruppi pirrolici e gli altri due, più deboli, con la globina; uno di essi è disponibile per legarsi all’O2

La sorellastre cattive! Metaemoglobina

La Metaemoglobina: è una molecola di emoglobina in cui il Ferro viene ossidato (passa da Fe2+ a Fe3+). L'ossidazione causa l'impossibilità di legare l'Ossigeno, può essere dovuta a farmaci o all'ingestione di semi di fava.
Roba tecnica: Metaemoglobina HbOH: Hb (Fe3+) legata con un gruppo OH; il Fe diventato trivalente, per azione di forti ossidanti, si lega ad un gruppo OH. La metaemoglobina non può legarsi all’O2 ed impedisce la respirazione.


Roba tecnica: Hb (Fe2+) ha affinità per CO 200 volte maggiore che per O2.

Mukkola on web Pina Vitelli
Gli articoli del sito hanno mero carattere didattico-divulgativo e non sono consigli medici, nè prescrizioni sanitarie

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